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空肠弯曲杆菌铁蛋白的表达、纯化、结晶及初步X射线衍射结果

Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction results from Campylobacter jejuni ferritin.

作者信息

Clerté S, Dautant A, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Mizunoe Y, Wai S N, Précigoux G

机构信息

Unité de Biophysique Structurale (UPRES A 5471), Université de Bordeaux I, Avenue des Facultés, Bâtiment B8, 33405 Talence CEDEX, France.

出版信息

Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 1999 Jan;55(Pt 1):299-301. doi: 10.1107/S090744499801004X. Epub 1999 Jan 1.

DOI:10.1107/S090744499801004X
PMID:10089431
Abstract

The prokaryotic ferritin gene of Campylobacter jejuni was overexpressed in Escherichia coli under control of the bacteriophage T7 promoter and the protein (Cj-FTN) purified. Preliminary crystallization experiments have been performed using the hanging-drop vapour-diffusion method with ammonium sulfate as the precipitant. Diffraction studies show the crystals belong to the I432 space group (a = 151.52 A). Structure solution by molecular replacement is in progress while crystal quality improvement is carried out.

摘要

空肠弯曲菌的原核铁蛋白基因在噬菌体T7启动子的控制下于大肠杆菌中过表达,并对纯化的蛋白(Cj-FTN)进行了研究。已使用硫酸铵作为沉淀剂的悬滴气相扩散法进行了初步结晶实验。衍射研究表明,晶体属于I432空间群(a = 151.52 Å)。在进行晶体质量改进的同时,正在通过分子置换进行结构解析。

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