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鉴定与Pr55Gag颗粒相互作用的1型人类免疫缺陷病毒糖蛋白41(跨膜区)胞质尾结构域。

Identification of the glycoprotein 41(TM) cytoplasmic tail domains of human immunodeficiency virus type 1 that interact with Pr55Gag particles.

作者信息

Hourioux C, Brand D, Sizaret P Y, Lemiale F, Lebigot S, Barin F, Roingeard P

机构信息

Laboratoire de Virologie, EA 2639, Faculté de Médecine, Université François Rabelais, Tours, France.

出版信息

AIDS Res Hum Retroviruses. 2000 Aug 10;16(12):1141-7. doi: 10.1089/088922200414983.

Abstract

We investigated the protein/protein interactions that occur during human immunodeficiency virus (HIV-1) budding. We evaluated the binding to Pr55Gag particles of peptides mapping to the cytoplasmic tail of gp41TM and of host-cell proteins, in a cell-free, in vitro assay. Host-cell proteins and irrelevant viral envelope peptides did not bind. Peptides corresponding to a large central domain of the gp41TM cytoplasmic tail (93 residues) bound to Pr55Gag particles. This demonstrates that a Gag/Env interaction is responsible for the specific incorporation of the Env glycoprotein into nascent HIV-1 virions, and defines more accurately the gp41TM domain involved in this interaction.

摘要

我们研究了人类免疫缺陷病毒(HIV-1)出芽过程中发生的蛋白质/蛋白质相互作用。我们在无细胞体外试验中评估了映射到gp41跨膜蛋白(gp41TM)胞质尾的肽段以及宿主细胞蛋白与Pr55Gag颗粒的结合情况。宿主细胞蛋白和无关的病毒包膜肽未结合。对应于gp41TM胞质尾一个大的中央结构域(93个残基)的肽段与Pr55Gag颗粒结合。这表明Gag/Env相互作用负责Env糖蛋白特异性掺入新生的HIV-1病毒粒子,并更准确地定义了参与这种相互作用的gp41TM结构域。

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