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Structural insight into the antibiotic action of telithromycin against resistant mutants.对泰利霉素针对耐药突变体的抗生素作用的结构洞察。
J Bacteriol. 2003 Jul;185(14):4276-9. doi: 10.1128/JB.185.14.4276-4279.2003.
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Mol Microbiol. 1999 Jan;31(2):633-9. doi: 10.1046/j.1365-2958.1999.01203.x.
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Structural basis for the interaction of antibiotics with the peptidyl transferase centre in eubacteria.抗生素与真细菌肽基转移酶中心相互作用的结构基础。
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对泰利霉素针对耐药突变体的抗生素作用的结构洞察。

Structural insight into the antibiotic action of telithromycin against resistant mutants.

作者信息

Berisio Rita, Harms Joerg, Schluenzen Frank, Zarivach Raz, Hansen Harly A S, Fucini Paola, Yonath Ada

机构信息

Max-Planck-Research Unit for Ribosomal Structure, Hamburg, Germany.

出版信息

J Bacteriol. 2003 Jul;185(14):4276-9. doi: 10.1128/JB.185.14.4276-4279.2003.

DOI:10.1128/JB.185.14.4276-4279.2003
PMID:12837804
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC164882/
Abstract

The crystal structure of the ketolide telithromycin bound to the Deinococcus radiodurans large ribosomal subunit shows that telithromycin blocks the ribosomal exit tunnel and interacts with domains II and V of the 23S RNA. Comparisons to other clinically relevant macrolides provided structural insights into its enhanced activity against macrolide-resistant strains.

摘要

与耐辐射球菌大核糖体亚基结合的酮内酯类药物泰利霉素的晶体结构表明,泰利霉素阻断核糖体出口通道,并与23S RNA的结构域II和V相互作用。与其他临床相关大环内酯类药物的比较为其对大环内酯耐药菌株增强活性提供了结构上的见解。