• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

A new method for labelling the active center of chymotrypsin.

作者信息

SCHOELLMANN G, SHAW E

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1962 Feb 20;7:36-40. doi: 10.1016/0006-291x(62)90140-7.

DOI:10.1016/0006-291x(62)90140-7
PMID:13909035
Abstract
摘要

相似文献

1
A new method for labelling the active center of chymotrypsin.一种标记胰凝乳蛋白酶活性中心的新方法。
Biochem Biophys Res Commun. 1962 Feb 20;7:36-40. doi: 10.1016/0006-291x(62)90140-7.
2
[Tryptophan in the active center of trypsin and chymotrypsin].[胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶活性中心的色氨酸]
Z Naturforsch B. 1962 Jun;17B:371-6.
3
The presence of a second conformation-sensitive functional group at the active center of chymotrypsin.在胰凝乳蛋白酶活性中心存在第二个构象敏感功能基团。
Biochim Biophys Acta. 1961 Sep 30;52:604-6. doi: 10.1016/0006-3002(61)90428-0.
4
Early experiments in the quest of an active center in chymotrypsin.探寻胰凝乳蛋白酶活性中心的早期实验。
J Gen Physiol. 1962 Mar;45(4)Pt 2(4):47-56. doi: 10.1085/jgp.45.4.47.
5
The structure of the active centre of trypsin and chymotrypsin.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶活性中心的结构。
Russ Rev Biol. 1961 Apr;50:259-74.
6
A new spectrophotometric method for the determination of chymotrypsin activity.一种测定胰凝乳蛋白酶活性的新分光光度法。
Anal Biochem. 1962 May;3:431-5. doi: 10.1016/0003-2697(62)90072-6.
7
Effect of specificity on ligand conformation in acyl-chymotrypsins.特异性对酰基胰凝乳蛋白酶中配体构象的影响。
Biochem J. 1994 Jan 15;297 ( Pt 2)(Pt 2):281-7. doi: 10.1042/bj2970281.
8
[The effect of desoxyribonucleic acid on the radiosensitivity of alpha-chymotrypsin in artificial desoxyribonucleic acid-alpha-chymotrypsin complex].[脱氧核糖核酸对人工合成的脱氧核糖核酸-α-糜蛋白酶复合物中α-糜蛋白酶放射敏感性的影响]
Biull Eksp Biol Med. 1960 Jul;50:55-8.
9
Specificity of alpha-chymotrypsin. I. Promotion of the solvolysis of acetyl alpha-chymotrypsin by indole.α-胰凝乳蛋白酶的特异性。I. 吲哚对乙酰基-α-胰凝乳蛋白酶溶剂分解的促进作用。
J Biol Chem. 1961 Sep;236:2461-6.
10
An examination of the utility of photogenerated reagents by using alpha-chymotrypsin.通过使用α-胰凝乳蛋白酶对光生试剂的效用进行考察。
Biochem J. 1974 Dec;143(3):663-8. doi: 10.1042/bj1430663.

引用本文的文献

1
Another biological effect of tosylphenylalanylchloromethane (TPCK): it prevents p47phox phosphorylation and translocation upon neutrophil stimulation.甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲烷(TPCK)的另一种生物学效应:它可防止中性粒细胞受刺激时p47phox的磷酸化和易位。
Biochem J. 2005 Mar 15;386(Pt 3):549-56. doi: 10.1042/BJ20041475.
2
Catalytic mechanism of serine proteases: reexamination of the pH dependence of the histidyl 1J13C2-H coupling constant in the catalytic triad of alpha-lytic protease.丝氨酸蛋白酶的催化机制:对α-裂解蛋白酶催化三联体中组氨酸1J13C2-H耦合常数pH依赖性的重新审视。
Proc Natl Acad Sci U S A. 1981 Dec;78(12):7323-6. doi: 10.1073/pnas.78.12.7323.
3
[Chemical and biochemical reactions for elucidation of the active groups of enzymes].
[用于阐明酶活性基团的化学和生化反应]
Naturwissenschaften. 1967;54(24):632-8. doi: 10.1007/BF01142414.
4
The synthesis of peptidylfluoromethanes and their properties as inhibitors of serine proteinases and cysteine proteinases.肽基氟甲烷的合成及其作为丝氨酸蛋白酶和半胱氨酸蛋白酶抑制剂的性质。
Biochem J. 1986 Nov 1;239(3):633-40. doi: 10.1042/bj2390633.
5
The synthesis and properties of peptidylmethylsulphonium salts with two cationic residues as potential inhibitors of prohormone processing.具有两个阳离子残基的肽基甲基锍盐作为激素原加工潜在抑制剂的合成及性质
Biochem J. 1988 Dec 15;256(3):989-94. doi: 10.1042/bj2560989.
6
The synthesis of lysylfluoromethanes and their properties as inhibitors of trypsin, plasmin and cathepsin B.赖氨酰氟甲烷的合成及其作为胰蛋白酶、纤溶酶和组织蛋白酶B抑制剂的性质。
Biochem J. 1987 Feb 1;241(3):871-5. doi: 10.1042/bj2410871.
7
The synthesis of arginylfluoroalkanes, their inhibition of trypsin and blood-coagulation serine proteinases and their anticoagulant activity.精氨酰氟代烷烃的合成、它们对胰蛋白酶和血液凝固丝氨酸蛋白酶的抑制作用以及它们的抗凝血活性。
Biochem J. 1990 Jan 15;265(2):539-45. doi: 10.1042/bj2650539.