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噬菌体λ N 蛋白的羧基末端 14 个氨基酸对于转录抗终止作用而言是可有可无的。

The carboxy-terminal 14 amino acids of phage lambda N protein are dispensable for transcription antitermination.

作者信息

Franklin N C

机构信息

Biology Department, University of Utah, Salt Lake City 84112.

出版信息

J Bacteriol. 1992 Dec;174(24):8144-7. doi: 10.1128/jb.174.24.8144-8147.1992.

Abstract

The analogous N proteins encoded by lambdoid bacteriophages lambda, 21, and 22 are very different in amino acid sequence, except at their carboxy-terminal ends. Since N lambda remains functional despite the deletion of most of its terminal region of homology to N21, that region of homology cannot represent a region of conserved function.

摘要

λ噬菌体、21噬菌体和22噬菌体编码的类似N蛋白,除了其羧基末端外,氨基酸序列差异很大。由于λ噬菌体的N蛋白尽管删除了其与21噬菌体N蛋白同源的大部分末端区域仍具有功能,因此该同源区域不可能代表保守功能区域。

相似文献

7
"N" transcription antitermination proteins of bacteriophages lambda, phi 21 and P22.
J Mol Biol. 1985 Jan 5;181(1):85-91. doi: 10.1016/0022-2836(85)90326-2.

本文引用的文献

1
TEMPERATURE-SENSITIVE MUTANTS OF COLIPHAGE LAMBDA.λ噬菌体的温度敏感突变体
Virology. 1964 Oct;24:237-9. doi: 10.1016/0042-6822(64)90114-x.
4
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