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用8-叠氮基三磷酸腺苷和4-氯-7-硝基苯并呋咱对大肠杆菌的(钙离子+镁离子)-三磷酸腺苷酶进行特异性标记。

Specific labelling of the (Ca2+ + Mg2+)-ATPase of Escherichia coli with 8-azido-ATP and 4-chloro-7-nitrobenzofurazan.

作者信息

Verheijen J H, Postma P W, van Dam K

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1978 May 10;502(2):345-53. doi: 10.1016/0005-2728(78)90054-3.

Abstract
  1. 8-Azido-ATP is a substrate for Escherichia coli (Ca2+ + Mg2+)-ATPase (E. coli F1). 2. Illumination of E. coli F1 in the presence of 8-azido-ATP causes inhibition of ATPase activity. The presence of ATP during illumination prevents inhibition. 3. 8-Azido-ATP and 4-chloro-7-nitrobenzofurazan (NbfCl) bind predominantly to the alpha subunit of the enzyme, but also significantly to the beta subunit. 4. The alpha subunit of E. coli F1 seems to have some properties that in other F1-ATPases are associated with the beta subunit.
摘要
  1. 8-叠氮基-ATP是大肠杆菌(Ca2+ + Mg2+)-ATP酶(大肠杆菌F1)的一种底物。2. 在8-叠氮基-ATP存在的情况下照射大肠杆菌F1会导致ATP酶活性受到抑制。照射期间ATP的存在可防止抑制作用。3. 8-叠氮基-ATP和4-氯-7-硝基苯并呋喃(NbfCl)主要与该酶的α亚基结合,但也与β亚基有显著结合。4. 大肠杆菌F1的α亚基似乎具有一些在其他F1-ATP酶中与β亚基相关的特性。

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