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埃格林C变体与前体加工蛋白酶扩展亚位点的相互作用。

Interaction of EGLIN C variants with the extended subsites of the precursor processing proteases.

作者信息

Komiyama Tomoko

机构信息

University of Michigan Medical School, Department of Biological Chemistry, Ann Arbor, MI 48109, USA.

出版信息

Protein Pept Lett. 2005 Jul;12(5):415-20. doi: 10.2174/0929866054395220.

DOI:10.2174/0929866054395220
PMID:16029153
Abstract

Potent inhibitors of the Kex2/furin family precursor processing proteases were developed by randomizing adventitious contact sites and screening for optimized affinity using inhibition assays in 96-well format [1]. In this review, the binding interactions of the developed inhibitors will be examined in light of the three dimensional structures of Kex2 and furin [2-4].

摘要

通过随机化偶然接触位点并使用96孔板抑制试验筛选优化亲和力,开发出了Kex2/弗林蛋白酶家族前体加工蛋白酶的强效抑制剂[1]。在这篇综述中,将根据Kex2和弗林蛋白酶的三维结构[2-4]来研究已开发抑制剂的结合相互作用。

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Crit Rev Oncog. 1993;4(2):115-36.

引用本文的文献

1
Purification of the proprotein convertase furin by affinity chromatography based on PC-specific inhibitors.基于 PC 特异性抑制剂的亲和层析法纯化蛋白原转化酶 furin。
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