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蛋白质胺修饰的动力学

Kinetics of amine modification of proteins.

作者信息

Smith George P

机构信息

Division of Biological Sciences, Tucker Hall, University of Missouri, Columbia, Missouri 65211-7400, USA.

出版信息

Bioconjug Chem. 2006 Mar-Apr;17(2):501-6. doi: 10.1021/bc0503061.

DOI:10.1021/bc0503061
PMID:16536483
Abstract

A simple kinetic model for coupling small molecules such as biotin to proteins with amine-reactive reagents such as N-hydroxysuccinimide esters is developed. It predicts the reagent concentration required to modify a protein at a given concentration to a specified number of modified amines per molecule. By optimizing the model's three adjustable kinetic parameters, its predictions can be brought into close agreement with empirical data for modification of IgG, serum albumin, and other proteins over a wide range of protein and reagent concentrations. Data for modification of one protein can be used to approximate the results for modification of another protein with the same reagent under the same reaction conditions.

摘要

开发了一种简单的动力学模型,用于将生物素等小分子与N-羟基琥珀酰亚胺酯等胺反应试剂偶联到蛋白质上。该模型可预测在给定浓度下将蛋白质修饰到每个分子具有特定数量的修饰胺所需的试剂浓度。通过优化模型的三个可调动力学参数,其预测结果可与在广泛的蛋白质和试剂浓度范围内对IgG、血清白蛋白和其他蛋白质进行修饰的实验数据高度吻合。在相同反应条件下,一种蛋白质的修饰数据可用于近似另一种蛋白质用相同试剂修饰的结果。

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