Suppr超能文献

拟南芥多结构域亲免蛋白的晶体结构:植物ABC转运蛋白调控的范例

Crystal structure of a multi-domain immunophilin from Arabidopsis thaliana: a paradigm for regulation of plant ABC transporters.

作者信息

Granzin Joachim, Eckhoff Andreas, Weiergräber Oliver H

机构信息

Institute of Neurosciences and Biophysics, Molecular Biophysics, Research Centre Jülich, D-52425 Jülich, Germany.

出版信息

J Mol Biol. 2006 Dec 8;364(4):799-809. doi: 10.1016/j.jmb.2006.09.052. Epub 2006 Sep 26.

Abstract

FKBP42 is a membrane-anchored immunophilin playing a critical role in morphogenesis and development of higher plants. We present the X-ray structure of the cytoplasmic portion of FKBP42 comprising both the FKBP-like domain and the TPR domain at 2.85 A resolution. The data shed light on the probable binding modes of key interaction partners, including HSP90 and two classes of ABC transporters. The resulting models provide a structural background for further investigation of the unique biological properties of this protein.

摘要

FKBP42是一种膜锚定亲免蛋白,在高等植物的形态发生和发育中起关键作用。我们展示了FKBP42细胞质部分的X射线结构,其包括FKBP样结构域和TPR结构域,分辨率为2.85埃。这些数据揭示了关键相互作用伙伴(包括HSP90和两类ABC转运蛋白)可能的结合模式。所得模型为进一步研究该蛋白独特的生物学特性提供了结构背景。

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