Suppr超能文献

来自牛牙龈的前胶原酶。

Procollagenase from bovine gingiva.

作者信息

Birkedal-Hansen H, Cobb C M, Taylor R E, Fullmer H M

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1976 Mar 11;429(1):229-38. doi: 10.1016/0005-2744(76)90046-2.

Abstract
  1. Collagenase (EC 3.4.24.3) is released from bovine gingival explants in vitro as a zymogen. The zymogen does not hydrolyze collagen and does not form a complex with alpha2-macroglobulin (alpha2-M). It elutes in gel filtration with an apparent molecular weight of approx. 80 000. 2. Incubation of the zymogen with trypsin results in a 15 000-20 000 dalton decrease in molecular weight and imparts to the enzyme the ability to hydrolyze collagen and to form a complex with alppha2-M. 3. The zymogen can be completely separated from the active enzyme to alpha2-M. Likewise, the zymogen can be harvested from cultures supplemented with serum.
摘要
  1. 胶原酶(EC 3.4.24.3)在体外以酶原形式从牛牙龈外植体中释放出来。该酶原不水解胶原蛋白,也不与α2-巨球蛋白(α2-M)形成复合物。它在凝胶过滤中的洗脱表观分子量约为80000。2. 酶原与胰蛋白酶一起孵育会导致分子量降低15000 - 20000道尔顿,并赋予该酶水解胶原蛋白以及与α2-M形成复合物的能力。3. 酶原可以与活性酶完全分离以得到α2-M。同样,酶原可以从添加了血清的培养物中收获。

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