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内吞作用和组织蛋白酶介导的激活在尼帕病毒进入过程中的作用。

Role of endocytosis and cathepsin-mediated activation in Nipah virus entry.

作者信息

Diederich Sandra, Thiel Lena, Maisner Andrea

机构信息

Institute of Virology, Philipps University of Marburg, Germany.

出版信息

Virology. 2008 Jun 5;375(2):391-400. doi: 10.1016/j.virol.2008.02.019. Epub 2008 Mar 14.

Abstract

The recent discovery that the Nipah virus (NiV) fusion protein (F) is activated by endosomal cathepsin L raised the question if NiV utilize pH- and protease-dependent mechanisms of entry. We show here that the NiV receptor ephrin B2, virus-like particles and infectious NiV are internalized from the cell surface. However, endocytosis, acidic pH and cathepsin-mediated cleavage are not necessary for the initiation of infection of new host cells. Our data clearly demonstrate that proteolytic activation of the NiV F protein is required before incorporation into budding virions but not after virus entry.

摘要

最近发现尼帕病毒(NiV)融合蛋白(F)可被内体组织蛋白酶L激活,这引发了一个问题,即NiV是否利用依赖pH值和蛋白酶的进入机制。我们在此表明,NiV受体埃菲林B2、病毒样颗粒和传染性NiV从细胞表面内化。然而,内吞作用、酸性pH值和组织蛋白酶介导的切割对于新宿主细胞感染的起始并非必需。我们的数据清楚地表明,NiV F蛋白在掺入出芽病毒粒子之前需要进行蛋白水解激活,但在病毒进入后则不需要。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/bab7/7103400/ad609a62037c/gr1_lrg.jpg

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