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过氧化物酶催化的京都啡肽氧化反应。

The peroxidase-catalyzed oxidation of kyotorphins.

作者信息

Foppoli C, Coccia R, Blarzino C, Cini C, Rosei M A

机构信息

Centro di Biologia Molecolare del C.N.R., Università La Sapienza, Roma.

出版信息

Biochem Int. 1991 Jan;23(1):43-51.

PMID:1863276
Abstract

In vitro experiments are reported showing that the dipeptides Tyr-L-Arg (kyotorphin) and Tyr-D-Arg (D-Arg-kyotorphin) can be oxidized by H2O2-horseradish peroxidase system: the products formed are characterized by absorption spectra with two peaks at 290 nm and 315 nm. The effects of substrate and enzyme concentration on the oxidation rate are described. Amino acid analysis of hydrolysates of peroxidase-treated kyotorphins provides evidence for the presence of dityrosine. The data suggest that the oxidation leads to the production of dimers with an o,o-linkage between the tyrosine residues.

摘要

据报道,体外实验表明二肽酪氨酸-L-精氨酸(京都啡肽)和酪氨酸-D-精氨酸(D-精氨酸-京都啡肽)可被过氧化氢-辣根过氧化物酶系统氧化:形成的产物具有在290nm和315nm处有两个峰的吸收光谱特征。描述了底物和酶浓度对氧化速率的影响。对过氧化物酶处理的京都啡肽水解产物的氨基酸分析为二酪氨酸的存在提供了证据。数据表明,氧化导致酪氨酸残基之间形成具有邻-邻连接的二聚体。

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引用本文的文献

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Amino Acids. 1995 Dec;8(4):385-91. doi: 10.1007/BF00806556.