Suppr超能文献

鬼笔毒素对肌动蛋白的修饰。

Modification of actins by phallotoxins.

作者信息

Wieland T

出版信息

Naturwissenschaften. 1977 Jun;64(6):303-9. doi: 10.1007/BF00446784.

Abstract

Phallotoxins bind to filamentous actin (F-actin) from liver or rabbit muscle with Kdiss approximately 10(-8) M. By this combination the structure of F-actin is stabilized to such an extent that it will be resistant to the depolymerizing action of 0.6 M KI and of deoxyribonuclease I, to denaturation by heat (70 degrees C), and to local ruptures caused by ultrasonication or by cytochalasin B. The structural features of phallotoxins essential for affinity to F-actin are specific.

摘要

鬼笔毒素与来自肝脏或兔肌肉的丝状肌动蛋白(F-肌动蛋白)结合,解离常数(Kdiss)约为10^(-8) M。通过这种结合,F-肌动蛋白的结构得以稳定,以至于它能抵抗0.6 M KI和脱氧核糖核酸酶I的解聚作用、70℃加热引起的变性以及超声处理或细胞松弛素B引起的局部断裂。鬼笔毒素与F-肌动蛋白亲和力所必需的结构特征是特定的。

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