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[延伸因子Ef-Ts在GTP水解阶段之前于核糖体上与延伸因子EF-Tu相互作用]

[Ef-Ts elongation factor interacts with elongation factor EF-Tu on ribosomes prior to the GTP hydrolysis stage].

作者信息

Bubunenko M G, Gudkov A T

出版信息

Mol Biol (Mosk). 1991 Jan-Feb;25(1):172-6.

PMID:1896033
Abstract

Methods of high-speed centrifugation and limited proteolysis were used to probe the interaction of EF-Tu with EF-Ts on the ribosome. It is shown that EF-Ts dissociates from EF-Tu only after EF-Tu-mediated GTP hydrolysis, i.e. EF-Ts within the EF-Tu.ribosome complexes in the pre-GTP-hydrolysis state co-sediments with the ribosomes and its rate of proteolysis is distinct from that of free EF-Ts. Moreover, as seen from the difference in sensitivity to trypsin of ribosomal proteins L19 and L27 EF-Ts affects the interaction of EF-Tu with the ribosome.

摘要

采用高速离心和有限蛋白酶解方法来探究延伸因子Tu(EF-Tu)与延伸因子Ts(EF-Ts)在核糖体上的相互作用。结果表明,EF-Ts仅在EF-Tu介导的GTP水解后才与EF-Tu解离,即在GTP水解前状态的EF-Tu·核糖体复合物中的EF-Ts与核糖体共同沉降,其蛋白酶解速率与游离的EF-Ts不同。此外,从核糖体蛋白L19和L27对胰蛋白酶敏感性的差异可以看出,EF-Ts会影响EF-Tu与核糖体的相互作用。

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Novel data on interactions of elongation factor Ts.
Biochimie. 1992 May;74(5):419-25. doi: 10.1016/0300-9084(92)90081-o.

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