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[在延伸因子EF-Tu释放前后，核糖体蛋白在与翻译中的核糖体进行酶促结合期间与苯丙氨酰-tRNA苯丙氨酸相互作用]

[Ribosomal proteins interacting with Phe-tRNAPhe during enzymatic binding with translating ribosome before and after the release of the elongation factor EF-Tu].

作者信息

Abdurashidova G G, Ovsepian V A, Chernyĭ A A, Kaminir L B, Budovskiĭ E I

出版信息

Mol Biol (Mosk). 1985 May-Jun;19(3):800-4.

PMID:3897833
Abstract

Proteins, directly interacting with tRNA in R- and A-sites of E. coli ribosome were determined by means of ultraviolet-induced RNA-protein cross-links. It is shown, that tRNAPhe in the R-site (upon enzymatic binding of the ternary complex Phe-tRNAPhe. X Tu X GMPPCP to ribosome) directly interact with factor Tu and ribosomal proteins S4, S5, S8 and L6, while in the A-site (upon binding of Phe-tRNAPhe X Tu X GTP, GTP hydrolysis, Tu release and transpeptidation)--with proteins S5, S10, L6, L16 and S13/S14/L27.

摘要

通过紫外线诱导的RNA-蛋白质交联，确定了与大肠杆菌核糖体R位点和A位点的tRNA直接相互作用的蛋白质。结果表明，R位点的苯丙氨酰tRNA（在三元复合物苯丙氨酰-tRNA苯丙氨酸·延伸因子Tu·鸟苷-5'-三磷酸类似物与核糖体酶促结合后）直接与延伸因子Tu以及核糖体蛋白S4、S5、S8和L6相互作用，而在A位点（在苯丙氨酰-tRNA苯丙氨酸·延伸因子Tu·鸟苷三磷酸结合、鸟苷三磷酸水解、延伸因子Tu释放和转肽作用后），则与蛋白质S5、S10、L6、L16和S13/S14/L27相互作用。

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