Suppr超能文献

从硬骨鱼鲈 Platichthys flesus 中部分鉴定肌苷酸脱氨酶基因。

Partial characterization of the gene encoding myoadenylate deaminase from the teleost fish Platichthys flesus.

机构信息

UMR CNRS 6539, Laboratoire des Sciences de l'Environnement Marin, Institut Universitaire Européen de la Mer, Université de Brest, Place Nicolas Copernic, 29280, Plouzané, France.

出版信息

Fish Physiol Biochem. 2010 Dec;36(4):819-25. doi: 10.1007/s10695-009-9358-y. Epub 2009 Oct 11.

Abstract

AMP-deaminase (AMPD, EC 3.5.4.6), which catalyzes the irreversible hydrolytic deamination of AMP to IMP and ammonia, is an important energy-related enzyme. The partial genomic sequence of the gene encoding myoadenylate deaminase (AMPD1) from the teleost fish Platichthys flesus was determined. The amino acid sequence of P. flesus AMPD1 shows 82% homology with that of the teleost fish Danio rerio. Comparison of genomic sequences of P. flesus and Rattus norvegicus reveals a high degree of conservation of both sequence and structural organization. A phylogenetic analysis of AMPD sequences shows that bony fish and mammalian AMPD1s arise by duplication of a common primordial gene.

摘要

肌苷酸脱氨酶(AMPD,EC3.5.4.6),可催化 AMP 的不可逆水解脱氨生成肌苷和氨,是一种重要的与能量相关的酶。本研究测定了来自硬骨鱼牙鲆的肌苷酸脱氨酶(AMPD1)基因的部分基因组序列。牙鲆 AMPD1 的氨基酸序列与硬骨鱼斑马鱼的同源性为 82%。牙鲆和大鼠的基因组序列比较显示,两者在序列和结构组织上具有高度的同源性。AMPD 序列的系统发生分析表明,硬骨鱼和哺乳动物的 AMPD1 是由一个共同的原始基因复制产生的。

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