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海葵孔蛋白刺参溶细胞素II的高度受损突变体StnII-Y111N的1H、13C和15N核磁共振谱峰归属

1H, 13C, and 15N NMR assignments of StnII-Y111N, a highly impaired mutant of the sea anemone actinoporin Sticholysin II.

作者信息

Pardo-Cea Miguel A, Alegre-Cebollada Jorge, Martínez-del-Pozo Alvaro, Gavilanes José G, Bruix Marta

机构信息

Departamento de Espectroscopía y Estructura Molecular, Instituto de Química Física Rocasolano, CSIC, Serrano 119, 28006 Madrid, Spain.

出版信息

Biomol NMR Assign. 2010 Apr;4(1):69-72. doi: 10.1007/s12104-010-9214-0. Epub 2010 Feb 18.

Abstract

Sticholysin II is an actinoporin of 175 amino acids produced by the sea anemone Stichodactyla helianthus. Several studies with different mutants have been performed to characterize its molecular properties and activity. As a first step towards a 3D structural characterization and its interaction with membrane models at a residue level, herein we report the nearly complete NMR (15)N, (13)C and (1)H chemical shifts assignments of the Y111N variant at pH 4.0 and 25 degrees C (BMRB No. 16630). The assignment is complete for the biologically relevant residues, specially for those implicated in membrane interactions.

摘要

刺参溶细胞素II是由海葵日光海葵产生的一种含175个氨基酸的孔蛋白。已对几种不同的突变体进行了多项研究,以表征其分子特性和活性。作为在残基水平上对其进行三维结构表征及其与膜模型相互作用的第一步,在此我们报告了Y111N变体在pH 4.0和25摄氏度下的近乎完整的核磁共振(15)N、(13)C和(1)H化学位移归属(生物磁共振数据库编号16630)。对于生物学相关残基,特别是那些参与膜相互作用的残基,归属是完整的。

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