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利用随机圆锥倾斜电子显微镜测定嗜热栖热菌蛋白酶体的三维结构。

The three-dimensional structure of proteasomes from Thermoplasma acidophilum as determined by electron microscopy using random conical tilting.

作者信息

Hegerl R, Pfeifer G, Pühler G, Dahlmann B, Baumeister W

机构信息

Max-Planck-Institut für Biochemie, Martinsried, Germany.

出版信息

FEBS Lett. 1991 May 20;283(1):117-21. doi: 10.1016/0014-5793(91)80567-m.

Abstract

The three-dimensional structure of proteasomes from the archaebacterium Thermoplasma acidophilum has been determined to a resolution of approximately 2 nm from electron micrographs of negatively stained preparations using the method of 'random conical tilting'. The particles turn out to be essentially cylinder-shaped barrels, 15 nm long and 11 nm wide, enclosing a tripartite inner compartiment. An account is given of some of the present limitations which prevent to attain a higher resolution and possible ways to overcome these limitations are indicated.

摘要

利用“随机圆锥倾斜”方法,通过对嗜酸嗜热栖热菌蛋白酶体负染制剂的电子显微照片进行分析,已确定了该蛋白酶体的三维结构,分辨率约为2纳米。结果发现这些颗粒本质上是圆柱形桶状结构,长15纳米,宽11纳米,内部有一个三分隔的腔室。文中阐述了目前妨碍获得更高分辨率的一些限制因素,并指出了克服这些限制的可能方法。

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