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Asna1/TRC40 介导的尾部锚定蛋白的膜插入。

Asna1/TRC40-mediated membrane insertion of tail-anchored proteins.

机构信息

Zentrum für Molekulare Biologie der Universität Heidelberg, DKFZ - ZMBH Allianz, Im Neuenheimer Feld 282, 69120 Heidelberg, Germany.

出版信息

J Cell Sci. 2010 May 1;123(Pt 9):1522-30. doi: 10.1242/jcs.055970. Epub 2010 Apr 7.

DOI:10.1242/jcs.055970
PMID:20375064
Abstract

Tail-anchored (TA) proteins insert post-translationally into the membrane of the endoplasmic reticulum (ER) and span the membrane by their C-terminal transmembrane domain. We have reconstituted membrane insertion of TA proteins from recombinant Asna1/TA protein complexes and ER-derived membranes. Our data show that Asna1 can mediate membrane insertion of RAMP4 and Sec61beta without the participation of other cytosolic proteins by a mechanism that depends on the presence of ATP or ADP and a protease-sensitive receptor in the ER membrane. By contrast, membrane insertion of cytochrome b5 can proceed independently of Asna1 and nucleotides.

摘要

尾部锚定(TA)蛋白在翻译后插入内质网(ER)的膜中,并通过其 C 端跨膜结构域跨越膜。我们已经从重组 Asna1/TA 蛋白复合物和 ER 衍生的膜中重新构建了 TA 蛋白的膜插入。我们的数据表明,Asna1 可以通过一种依赖于 ATP 或 ADP 存在以及 ER 膜中蛋白酶敏感受体的机制,在没有其他胞质蛋白参与的情况下,介导 RAMP4 和 Sec61beta 的膜插入。相比之下,细胞色素 b5 的膜插入可以独立于 Asna1 和核苷酸进行。

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