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高亲和力,不连续相互作用蛋白 1 对双链 RNA 的结合。

High affinity, dsRNA binding by disconnected interacting protein 1.

机构信息

Department of Biochemistry and Cell Biology, Rice University, 6100 Main St., Houston, TX 77005, United States.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 2010 Aug 20;399(2):186-91. doi: 10.1016/j.bbrc.2010.07.052. Epub 2010 Jul 17.

Abstract

Disconnected interacting protein 1 (DIP1) appears from sequence analysis and preliminary binding studies to be a member of the dsRNA-binding protein family. Of interest, DIP1 was shown previously to interact with and influence multiple proteins involved in transcription regulation in Drosophila melanogaster. We show here that the longest isoform of this protein, DIP1-c, exhibits a 500-fold preference for dsRNA over dsDNA of similar nucleotide sequence. Further, DIP1-c demonstrated very high affinity for a subset of dsRNA ligands, with binding in the picomolar range for VA1 RNA and miR-iab-4 precursor stem-loop, a potential physiological RNA target involved in regulating expression of its protein partner, Ultrabithorax.

摘要

断开交互蛋白 1(DIP1)从序列分析和初步结合研究来看,似乎是 dsRNA 结合蛋白家族的一员。有趣的是,先前的研究表明,DIP1 与参与果蝇转录调控的多种蛋白质相互作用并影响这些蛋白质。我们在这里表明,该蛋白的最长同工型 DIP1-c 对核苷酸序列相似的 dsRNA 的偏好性是 dsDNA 的 500 倍。此外,DIP1-c 对一组 dsRNA 配体表现出极高的亲和力,对于 VA1 RNA 和 miR-iab-4 前体茎环的结合亲和力在皮摩尔范围内,这是一种潜在的生理 RNA 靶标,涉及调节其蛋白质伴侣 Ultrabithorax 的表达。

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