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枯草芽孢杆菌硝基还原酶 NfrA1 的 NADH 氧化酶活性:对其生物学作用的深入了解。

NADH oxidase activity of Bacillus subtilis nitroreductase NfrA1: insight into its biological role.

机构信息

Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), CNRS UPR 2301, Gif-sur-Yvette, France.

出版信息

FEBS Lett. 2010 Sep 24;584(18):3916-22. doi: 10.1016/j.febslet.2010.08.019. Epub 2010 Aug 18.

Abstract

NfrA1 nitroreductase from the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis is a member of the NAD(P)H/FMN oxidoreductase family. Here, we investigated the reactivity, the structure and kinetics of NfrA1, which could provide insight into the unclear biological role of this enzyme. We could show that NfrA1 possesses an NADH oxidase activity that leads to high concentrations of oxygen peroxide and an NAD(+) degrading activity leading to free nicotinamide. Finally, we showed that NfrA1 is able to rapidly scavenge H(2)O(2) produced during the oxidative process or added exogenously.

摘要

来自革兰氏阳性细菌枯草芽孢杆菌的 NfrA1 硝基还原酶是 NAD(P)H/FMN 氧化还原酶家族的一员。在这里,我们研究了 NfrA1 的反应性、结构和动力学,这可以深入了解该酶不明确的生物学作用。我们可以表明,NfrA1 具有 NADH 氧化酶活性,导致高浓度的过氧化氢,以及 NAD(+) 降解活性,导致游离烟酰胺。最后,我们表明,NfrA1 能够迅速清除氧化过程中产生的或外加的 H(2)O(2)。

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