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解淀粉芽孢杆菌α-淀粉酶信号序列与人类胰岛素原框架融合后,可被枯草芽孢杆菌细胞正确加工处理。

Bacillus amyloliquefaciens alpha-amylase signal sequence fused in frame with human proinsulin is properly processed by Bacillus subtilis cells.

作者信息

Novikov A A, Borukhov S I

机构信息

Institute of Molecular Genetics, USSR Academy of Sciences, Moscow.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1990 May 31;169(1):297-301. doi: 10.1016/0006-291x(90)91467-7.

DOI:10.1016/0006-291x(90)91467-7
PMID:2112381
Abstract

The plasmid pBINS1, containing the promoter, SD and leader peptide sequences of Bacillus amyloliquefaciens alpha-amylase gene and 267 bp long sequence coding for human proinsulin directs the efficient synthesis of hybrid preproinsulin, as well as quantitative secretion of proinsulin outside of protease-deficient Bacillus subtilis AJ73 cells. The recombinant proinsulin has been isolated from the culture medium and its N-terminal sequence shown to be identical with that of natural human prohormone.

摘要

质粒pBINS1含有解淀粉芽孢杆菌α-淀粉酶基因的启动子、SD序列和前导肽序列以及编码人胰岛素原的267bp长序列,它指导了杂合前胰岛素原的高效合成,以及胰岛素原在蛋白酶缺陷型枯草芽孢杆菌AJ73细胞外的定量分泌。重组胰岛素原已从培养基中分离出来,其N端序列显示与天然人激素原相同。

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