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Escherichia coli dihydropyrimidine dehydrogenase is a novel NAD-dependent heterotetramer essential for the production of 5,6-dihydrouracil.

机构信息

Institute for Chemical Research, Kyoto University, Kyoto 611-0011, Japan.

出版信息

J Bacteriol. 2011 Feb;193(4):989-93. doi: 10.1128/JB.01178-10. Epub 2010 Dec 17.

DOI:10.1128/JB.01178-10
PMID:21169495
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3028684/
Abstract

The reductive pyrimidine catabolic pathway is absent in Escherichia coli. However, the bacterium contains an enzyme homologous to mammalian dihydropyrimidine dehydrogenase. Here, we show that E. coli dihydropyrimidine dehydrogenase is the first member of a novel NADH-dependent subclass of iron-sulfur flavoenzymes catalyzing the conversion of uracil to 5,6-dihydrouracil in vivo.

摘要

还原嘧啶分解代谢途径在大肠杆菌中不存在。然而，该细菌含有与哺乳动物二氢嘧啶脱氢酶同源的酶。在这里，我们表明大肠杆菌二氢嘧啶脱氢酶是新型 NADH 依赖性铁硫黄素依赖酶类的第一个成员，该酶类在体内催化尿嘧啶转化为 5,6-二氢尿嘧啶。