Suppr超能文献

一种模型肽的淀粉样纤维状超分子交叉-β结构:晶体学的洞察。

An amyloid-like fibril-forming supramolecular cross-β-structure of a model peptide: a crystallographic insight.

机构信息

Department of Chemical Sciences, Indian Institute of Science Education and Research-Kolkata, Mohanpur, Nadia, West Bengal, India.

出版信息

Org Biomol Chem. 2011 May 21;9(10):3787-91. doi: 10.1039/c0ob01033b. Epub 2011 Mar 29.

Abstract

The peptide Boc-Val-Phe-OMe 1 bearing sequence similarity with the central hydrophobic cluster (CHC) of Alzheimer's Aβ(18-19) peptide self-assembles to produce amyloid-like straight unbranched fibrils as examined by atomic force microscopy and Congo red assay. Single crystal X-ray diffraction offers the atomic level structure of the supramolecular parallel β-sheet aggregation and antiparallel separation between layers (cross-β-structure).

摘要

Boc-Val-Phe-OMe 1 肽具有与阿尔茨海默病 Aβ(18-19)肽中心疏水区簇 (CHC) 序列相似性,通过原子力显微镜和刚果红检测自组装成类似淀粉样的直无分支纤维。单晶 X 射线衍射提供了超分子平行 β-片层聚集和层间反平行分离(交叉-β 结构)的原子水平结构。

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