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进一步研究氨吡咯硝酮加氧酶(PrnD)的生化性质。

Further biochemical studies on aminopyrrolnitrin oxygenase (PrnD).

机构信息

Department of Chemical Engineering, Konkuk University, Seoul 143-701, Republic of Korea.

出版信息

Bioorg Med Chem Lett. 2011 May 15;21(10):2873-6. doi: 10.1016/j.bmcl.2011.03.087. Epub 2011 Mar 30.

DOI:10.1016/j.bmcl.2011.03.087
PMID:21507634
Abstract

Active site modeling of dimerization interface in combination with site-directed mutagenesis indicates that the electron in the PrnD Rieske oxygenase can be transferred by either of two pathways, one involving Asp183' and the other involving Asn180'. In addition, the overexpression of the isc operon involved in the assembly of iron-sulfur clusters increased the catalytic activity of PrnD in Escherichia coli by a factor of at least 4.

摘要

通过二聚化界面的活性位点建模结合定点突变,表明 PrnD Rieske 加氧酶中的电子可以通过两种途径之一进行传递,一种涉及 Asp183',另一种涉及 Asn180'。此外,涉及铁硫簇组装的 isc 操纵子的过表达使 PrnD 在大肠杆菌中的催化活性至少提高了 4 倍。

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