Suppr超能文献

将双螯合剂基序工程改造到蛋白质 α-螺旋中,用于刚性镧系元素结合和顺磁 NMR 光谱学。

Engineering of a bis-chelator motif into a protein α-helix for rigid lanthanide binding and paramagnetic NMR spectroscopy.

机构信息

Medicinal Chemistry and Drug Action, Monash Institute of Pharmaceutical Sciences, Parkville, VIC 3052.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2011 Jul 14;47(26):7368-70. doi: 10.1039/c1cc11893e. Epub 2011 May 27.

Abstract

Attachment of two nitrilotriacetic acid-based ligands to a protein α-helix in an i, i + 4 configuration produces an octadentate chelating motif that is able to bind paramagnetic lanthanide ions rigidly and with high affinity, leading to large pseudocontact shifts and residual dipolar couplings in the NMR spectrum.

摘要

将两个氮川三乙酸配体以 i, i + 4 构型连接到蛋白质的α-螺旋上,生成一个八齿配位的螯合基序,能够刚性且高亲和力地结合顺磁镧系离子,导致 NMR 谱中出现大的赝接触位移和残余偶极耦合。

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