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乳球菌 OppA 中疏水性口袋对肽结合的重要性。

Importance of a hydrophobic pocket for peptide binding in lactococcal OppA.

机构信息

Biochemistry Department, Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Center, NPC & Zernike Institute for Advanced Materials, University of Groningen, Nijenborgh 4, 9747 AG Groningen, The Netherlands.

出版信息

J Bacteriol. 2011 Aug;193(16):4254-6. doi: 10.1128/JB.00447-11. Epub 2011 Jun 10.

DOI:10.1128/JB.00447-11
PMID:21665971
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3147668/
Abstract

Lactococcal oligopeptide-binding protein A (OppA) binds peptides with widely varied lengths and sequences. We previously hypothesized that a hydrophobic pocket in OppA preferentially binds a hydrophobic peptide side chain and thus determines its binding register. Two crystal structures of OppA with different nonapeptides now indeed show binding in different registers.

摘要

乳球菌寡肽结合蛋白 A（OppA）能够结合具有广泛变化长度和序列的肽。我们先前假设 OppA 中的一个疏水口袋优先结合疏水性肽侧链，从而决定其结合位区。现在，有两个与不同九肽的 OppA 的晶体结构确实显示出在不同的结合位区的结合。

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