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禽成髓细胞瘤病毒逆转录酶αβ异二聚体与α亚基的热稳定性比较。

Comparison of the thermal stabilities of the αβ heterodimer and the α subunit of avian myeloblastosis virus reverse transcriptase.

作者信息

Konishi Atsushi, Nemoto Daisuke, Yasukawa Kiyoshi, Inouye Kuniyo

机构信息

Division of Food Science and Biotechnology, Graduate School of Agriculture, Kyoto University, Sakyo-ku, Kyoto, Japan.

出版信息

Biosci Biotechnol Biochem. 2011;75(8):1618-20. doi: 10.1271/bbb.110238. Epub 2011 Aug 7.

DOI:10.1271/bbb.110238
PMID:21821920
Abstract

Avian myeloblastosis virus reverse transcriptase (AMV RT) is a heterodimer consisting of a 63-kDa α subunit and a 95-kDa β subunit. In this study, we explored the role of the interaction between the α and β subunits on AMV RT stability. The recombinant AMV RT α subunit was expressed in insect cells and purified. It exhibited lower thermal stability than the native AMV RT αβ heterodimer. Unlike the αβ heterodimer, the α subunit was not stabilized by template-primer. These results suggest that interaction between the α and β subunits is important for AMV RT stability.

摘要

禽成髓细胞瘤病毒逆转录酶(AMV RT)是一种异源二聚体,由一个63 kDa的α亚基和一个95 kDa的β亚基组成。在本研究中,我们探讨了α亚基和β亚基之间的相互作用对AMV RT稳定性的作用。重组AMV RT α亚基在昆虫细胞中表达并纯化。它表现出比天然AMV RT αβ异源二聚体更低的热稳定性。与αβ异源二聚体不同,α亚基不能被模板引物稳定。这些结果表明α亚基和β亚基之间的相互作用对AMV RT稳定性很重要。

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