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模拟大肠杆菌 HypB 高亲和性金属结合位点的短肽模型的金属选择性。

The metal selectivity of a short peptide maquette imitating the high-affinity metal-binding site of E. coli HypB.

机构信息

Department of Chemistry, University of Toronto, Toronto, Canada.

出版信息

Dalton Trans. 2012 Jul 14;41(26):7876-8. doi: 10.1039/c2dt30132f. Epub 2012 Mar 14.

DOI:10.1039/c2dt30132f
PMID:22415482
Abstract

A seven-residue peptide based on the high-affinity metal-binding site of E. coli HypB maintains the nickel-binding activity of the full-length protein. The ability of the peptide to bind transition metals other than nickel was explored, and is discussed in the context of the function of HypB in hydrogenase biosynthesis.

摘要

基于大肠杆菌 HypB 高亲和力金属结合位点的七肽保留了全长蛋白的镍结合活性。本文探讨了该肽结合除镍以外的过渡金属的能力,并结合 HypB 在氢化酶生物合成中的功能进行了讨论。

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