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嗜热四膜虫细胞骨架蛋白的纯化

Purification of Tetrahymena cytoskeletal proteins.

作者信息

Honts Jerry E

机构信息

Department of Biology, Drake University, 2507 University Avenue, Des Moines, IA, USA.

出版信息

Methods Cell Biol. 2012;109:379-91. doi: 10.1016/B978-0-12-385967-9.00014-1.

DOI:10.1016/B978-0-12-385967-9.00014-1
PMID:22444153
Abstract

Like all eukaryotic cells, Tetrahymena thermophila contains a rich array of cytoskeletal proteins, some familiar and some novel. A detailed analysis of the structure, function, and interactions of these proteins requires procedures for purifying the individual protein components. Procedures for the purification of actin and tubulin from Tetrahymena are reviewed, followed by a description of a procedure that yields proteins from the epiplasmic layer and associated structures, including the tetrins. Finally, the challenges and opportunities for future advances are assessed.

摘要

与所有真核细胞一样,嗜热四膜虫含有丰富多样的细胞骨架蛋白,有些是常见的,有些则是新发现的。对这些蛋白质的结构、功能及相互作用进行详细分析,需要有纯化各个蛋白质组分的方法。本文综述了从嗜热四膜虫中纯化肌动蛋白和微管蛋白的方法,接着描述了一种从表质层及相关结构(包括四联体蛋白)中获取蛋白质的方法。最后,评估了未来进展所面临的挑战与机遇。

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