Suppr超能文献

天冬酰胺的构象锁定。

The conformational locking of asparagine.

机构信息

Grupo de Espectroscopía Molecular, Edificio Quifima, Área de Química-Física, Laboratorios de Espectroscopia y Bioespectroscopia, Parque Científico UVa, Universidad de Valladolid, 47005 Valladolid, Spain.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2012 Jun 14;48(47):5934-6. doi: 10.1039/c2cc32109b. Epub 2012 May 10.

Abstract

One dominant structure has been identified analysing the rotational spectrum of asparagine in sharp contrast with the multiconformational behaviour for other amino acids with polar side chains. This locking of the conformational variety to a single conformer has been ascribed to an intramolecular hydrogen bonding network involving α-amine, α-carboxylic and amide groups.

摘要

通过分析天冬酰胺的旋转光谱,确定了一种主要结构,这与其他具有极性侧链的氨基酸的多构象行为形成鲜明对比。这种将构象多样性锁定到单个构象的现象归因于涉及α-氨基、α-羧酸和酰胺基团的分子内氢键网络。

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