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motif D 构象变化作为 RdRPs 保真度决定因素。

Conformational changes in motif D of RdRPs as fidelity determinant.

机构信息

Institut de Biologia Molecular de Barcelona (CSIC), Parc Científic de Barcelona, Baldiri i Reixac 10, E-08028 Barcelona, Spain.

出版信息

Structure. 2012 Sep 5;20(9):1448-50. doi: 10.1016/j.str.2012.08.014.

DOI:10.1016/j.str.2012.08.014
PMID:22958639
Abstract

RNA-dependent RNA polymerases (RdRPs) are the central players in both transcription and viral genome replication. Using NMR spectroscopy, Yang and colleagues (in this issue of Structure) show that the conformational changes in the structural motif D of poliovirus RdRP correlate with the nature of the bound nucleotide (correct versus incorrect), with a conserved lysine within this motif playing a key role.

摘要

依赖 RNA 的 RNA 聚合酶(RdRPs)是转录和病毒基因组复制的核心参与者。杨等人(本期结构特刊)利用 NMR 光谱学表明,脊髓灰质炎病毒 RdRP 结构基序 D 的构象变化与结合核苷酸的性质(正确与错误)相关,该基序内的一个保守赖氨酸起着关键作用。

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