Suppr超能文献

朝着简化蛋白质合成的方向发展:具有伴随的纯化的迭代固载连接。

Towards the simplification of protein synthesis: iterative solid-supported ligations with concomitant purifications.

机构信息

Centre de Biophysique Moléculaire, CNRS UPR, Orléans, France.

出版信息

Angew Chem Int Ed Engl. 2012 Nov 5;51(45):11320-4. doi: 10.1002/anie.201206428. Epub 2012 Oct 10.

Abstract

Please release me: a new linker for the temporary tagging of peptides at their N-terminus after solid-phase elongation, and its potential for capture/release purification is demonstrated. This concept is extended to a remarkably efficient self-purifying N-to-C iterative triazole ligation strategy, which is applied to the synthesis of a polypeptide having 160 residues, in a high purity without the need for chromatographic purification (orange blocks: peptide segments).

摘要

请释放我

一种新的连接子,用于在固相延伸后在多肽的 N 端进行临时标记,并且其捕获/释放纯化的潜力已得到证明。这一概念被扩展到一种非常有效的自纯化的 N 到 C 迭代三唑连接策略,该策略应用于合成具有 160 个残基的多肽,在不需要色谱纯化的情况下获得高纯度(橙色块:肽段)。

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验