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梅加病毒聚腺苷酸合成酶的初步晶体学分析

Preliminary crystallographic analysis of a polyadenylate synthase from Megavirus.

作者信息

Lartigue Audrey, Jeudy Sandra, Bertaux Lionel, Abergel Chantal

机构信息

Information Génomique et Structurale, IGS UMR7256, CNRS, Aix-Marseille Université, IMM, FR3479, 163 Avenue de Luminy - case 934, 13288 Marseille CEDEX 09, France.

出版信息

Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2013 Jan 1;69(Pt 1):53-6. doi: 10.1107/S1744309112048257. Epub 2012 Dec 20.

Abstract

Megavirus chilensis, a close relative of the Mimivirus giant virus, is also the most complex virus sequenced to date, with a 1.26 Mb double-stranded DNA genome encoding 1120 genes. The two viruses share common regulatory elements such as a peculiar palindrome governing the termination/polyadenylation of viral transcripts. They also share a predicted polyadenylate synthase that presents a higher than average percentage of residue conservation. The Megavirus enzyme Mg561 was overexpressed in Escherichia coli, purified and crystallized. A 2.24 Å resolution MAD data set was recorded from a single crystal on the ID29 beamline at the ESRF.

摘要

智利梅加病毒是拟菌病毒巨型病毒的近亲,也是迄今为止测序的最复杂的病毒,其126万个碱基对的双链DNA基因组编码1120个基因。这两种病毒共享共同的调控元件,例如控制病毒转录本终止/聚腺苷酸化的特殊回文序列。它们还共享一种预测的聚腺苷酸合成酶,该酶的残基保守百分比高于平均水平。梅加病毒的Mg561酶在大肠杆菌中过表达、纯化并结晶。在欧洲同步辐射装置的ID29光束线上,从一块单晶记录到了分辨率为2.24埃的多波长反常散射数据集。

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