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修饰异肽键附近的结构以揭示与相互作用蛋白的泛素链的差异行为:有机化学在合成蛋白中的应用。

Modifying the vicinity of the isopeptide bond to reveal differential behavior of ubiquitin chains with interacting proteins: organic chemistry applied to synthetic proteins.

机构信息

Department of Chemistry, Ben Gurion University of the Negev, Beer Sheva 84105 (Israel) http://www.bgu.ac.il/∼abrik.

出版信息

Angew Chem Int Ed Engl. 2013 Oct 11;52(42):11149-53. doi: 10.1002/anie.201306118. Epub 2013 Sep 4.

Abstract

In every direction: Chemical protein synthesis allows the construction of 14 di-ubiquitin analogues modified in the vicinity of the isopeptide bond to examine their behavior with deubiquitinases and ubiquitin binding domains. The results set the ground for the generation of unique probes for studying the interactions of these chains with various ubiquitin-interacting proteins.

摘要

全方位探索

化学蛋白质合成可构建 14 种邻近异肽键修饰的二泛素类似物,以研究它们与去泛素化酶和泛素结合结构域的相互作用。这些结果为研究这些链与各种泛素相互作用蛋白的相互作用生成独特探针奠定了基础。

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引用本文的文献

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