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外消旋化和手性膜模拟环境中由非手性α-氨基异丁酸残基组成的 3(10)-螺旋肽的第一个 CD 光谱。

Deracemization and the first CD spectrum of a 3(10)-helical peptide made of achiral α-amino-isobutyric acid residues in a chiral membrane mimetic environment.

机构信息

CNR, Istituto di Metodologie Chimiche, c/o University of Rome "Sapienza", Department of Chemistry, p.le A. Moro 5, I-00165 Roma, Italy.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2013 Oct 3;49(86):10133-5. doi: 10.1039/c3cc44713h.

DOI:10.1039/c3cc44713h
PMID:24049772
Abstract

Interaction of the racemic helical homo-octapeptide made by the achiral C(α)-methyl alanine (Aib) amino acid with a chiral enantiopure micellar aggregate made of N-dodecylproline led to the deracemization of the helical Aib sequence thus allowing us to obtain for the first time the CD signature in water of a 310 helix devoid of the contribution of any chiral amino acid.

摘要

由非手性 C(α)-甲基丙氨酸（Aib）氨基酸组成的外消旋螺旋同八肽与手性对映纯胶束聚集体相互作用，导致螺旋 Aib 序列的外消旋化，从而使我们首次在水中获得了无任何手性氨基酸贡献的 310 螺旋的 CD 特征。

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