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多价相互作用的 SUMO 相互作用基序在 RING 指蛋白 4 中决定了对 SUMO 链的特异性。

Multivalent interactions of the SUMO-interaction motifs in RING finger protein 4 determine the specificity for chains of the SUMO.

机构信息

†Institute for Genetics, University of Cologne, 50674 Köln, Germany.

出版信息

Biochem J. 2014 Jan 1;457(1):207-14. doi: 10.1042/BJ20130753.

DOI:10.1042/BJ20130753
PMID:24151981
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3901395/
Abstract

RNF4 (RING finger protein 4) is a STUbL [SUMO (small ubiquitin-related modifier)-targeted ubiquitin ligase] controlling PML (promyelocytic leukaemia) nuclear bodies, DNA double strand break repair and other nuclear functions. In the present paper, we describe that the sequence and spacing of the SIMs (SUMO-interaction motifs) in RNF4 regulate the avidity-driven recognition of substrate proteins carrying SUMO chains of variable length.

摘要

RNF4（环指蛋白 4）是一种 STUbL [SUMO（小泛素相关修饰物）靶向泛素连接酶]，可控制 PML（早幼粒细胞白血病）核体、DNA 双链断裂修复和其他核功能。在本文中，我们描述了 RNF4 中的 SIMs（SUMO 相互作用基序）的序列和间隔调节了对携带不同长度 SUMO 链的底物蛋白的亲和力驱动识别。

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