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用单克隆抗体探测α-微管蛋白的氨基末端结构域。单克隆抗体111 B52 C2对一个极少暴露的表位的识别。

The aminoterminal domain of alpha-tubulin probed by monoclonal antibodies. Recognition of a rarely exposed epitope by the monoclonal antibody 111 B52 C2.

作者信息

Wolff A, de Nechaud B, Chillet D, Gros F

机构信息

Biochimie Cellulaire, Collège de France, Paris.

出版信息

Biol Cell. 1988;63(3):319-26.

PMID:2465048
Abstract

The production and identification of a monoclonal antibody, 111 B52 C2, raised against fragments obtained after limited proteolysis of purified tubulin is described. The recognized epitope is located on the aminoterminal domain of the alpha-tubulin subunit and differs from the antigenic sites reacting with the presently existing panel of available monoclonal antibodies. This monoclonal antibody thus constitutes a potentially useful tool to explore interactions between tubulin and other specific ligands.

摘要

本文描述了一种单克隆抗体111 B52 C2的制备和鉴定,该抗体是针对纯化微管蛋白有限蛋白酶解后获得的片段产生的。所识别的表位位于α-微管蛋白亚基的氨基末端结构域,与目前现有的一组可用单克隆抗体所反应的抗原位点不同。因此,这种单克隆抗体构成了一种潜在有用的工具,可用于探索微管蛋白与其他特定配体之间的相互作用。

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