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非结构蛋白的核磁共振研究——第二部分:委内瑞拉马脑炎病毒(VEEV)大结构域的(1)H、(13)C、(15)N主链和侧链共振归属

NMR study of non-structural proteins--part II: (1)H, (13)C, (15)N backbone and side-chain resonance assignment of macro domain from Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV).

作者信息

Makrynitsa Garyfallia I, Ntonti Dioni, Marousis Konstantinos D, Tsika Aikaterini C, Lichière Julie, Papageorgiou Nicolas, Coutard Bruno, Bentrop Detlef, Spyroulias Georgios A

机构信息

Department of Pharmacy, University of Patras, 26504, Patras, Greece.

AFMB UMR 7257, Aix-Marseille Université, 13288, Marseille, France.

出版信息

Biomol NMR Assign. 2015 Oct;9(2):247-51. doi: 10.1007/s12104-014-9584-9. Epub 2014 Oct 8.

DOI:10.1007/s12104-014-9584-9
PMID:25291978
Abstract

Macro domains consist of 130-190 amino acid residues and appear to be highly conserved in all kingdoms of life. Intense research on this field has shown that macro domains bind ADP-ribose and other similar molecules, but their exact function still remains intangible. Macro domains are highly conserved in the Alphavirus genus and the Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) is a member of this genus that causes fatal encephalitis to equines and humans. In this study we report the high yield recombinant expression and preliminary solution NMR study of the macro domain of VEEV. An almost complete sequence-specific assignment of its (1)H, (15)N and (13)C resonances was obtained and its secondary structure predicted by TALOS+. The protein shows a unique mixed α/β-fold.

摘要

巨结构域由130 - 190个氨基酸残基组成,在所有生命王国中似乎都高度保守。对该领域的深入研究表明,巨结构域能结合ADP - 核糖和其他类似分子,但其确切功能仍不明确。巨结构域在甲病毒属中高度保守,委内瑞拉马脑炎病毒(VEEV)是该属的成员之一,可导致马匹和人类患致命性脑炎。在本研究中,我们报告了VEEV巨结构域的高产重组表达及初步溶液核磁共振研究。获得了其(1)H、(15)N和(13)C共振的几乎完整的序列特异性归属,并通过TALOS +预测了其二级结构。该蛋白呈现出独特的α/β混合折叠。

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