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[多反应性免疫球蛋白的亲和力]

[Avidity of polyreactive immunoglobulins].

作者信息

Bobrovnik S A

出版信息

Ukr Biochem J. 2014 Nov-Dec;86(6):183-9. doi: 10.15407/ubj86.06.183.

DOI:10.15407/ubj86.06.183
PMID:25816619
Abstract

An analysis of the mechanism of interaction between polyreactive immunoglobulins (PRIG) and antigen was conducted and it was shown that most of the traditional methods of antibody affinity evaluation are not applicable for PRIG affinity. The comparative assessment of the mouse and human PRIG avidity against ovalbumin and horse myoglobin and the avidity of specific monoclonal antibodies against ovalbumin have shown that the avidity of PRIG not only is much less than the avidity of monoclonal antibodies but even exceeds it.

摘要

对多反应性免疫球蛋白(PRIG)与抗原之间的相互作用机制进行了分析,结果表明,大多数传统的抗体亲和力评估方法不适用于PRIG亲和力。对小鼠和人PRIG针对卵清蛋白和马肌红蛋白的亲和力以及特异性单克隆抗体针对卵清蛋白的亲和力进行的比较评估表明,PRIG的亲和力不仅远低于单克隆抗体的亲和力,甚至超过了它。

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