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用于精氨酸脱亚氨酶的可点击基于活性的蛋白质谱分析(ABPP)探针的开发。

Development of a clickable activity-based protein profiling (ABPP) probe for agmatine deiminases.

作者信息

Marchenko Mikhail, Thomson Andrew, Ellis Terri N, Knuckley Bryan, Causey Corey P

机构信息

Department of Chemistry, University of North Florida, 1 UNF Dr., Jacksonville, FL 32224, USA.

Department of Biology, University of North Florida, 1 UNF Dr., Jacksonville, FL 32224, USA.

出版信息

Bioorg Med Chem. 2015 May 1;23(9):2159-67. doi: 10.1016/j.bmc.2015.03.013. Epub 2015 Mar 9.

DOI:10.1016/j.bmc.2015.03.013
PMID:25819331
Abstract

Agmatine deiminases (AgDs) catalyze the hydrolytic conversion of agmatine (decarboxylated arginine) to N-carbamoylputrescine with concomitant release of ammonia. These enzymes, which are encoded by some pathogenic bacterial species, confer a competitive survival advantage by virtue of energy production and acid tolerance through agmatine catabolism. Herein we report the development of a clickable activity-based protein profiling (ABPP) probe that targets the AgD encoded by Streptococcus mutans with high selectivity and sensitivity.

摘要

胍丁胺脱亚氨酶(AgDs)催化胍丁胺(脱羧精氨酸)水解转化为N-氨甲酰腐胺,并伴随氨的释放。这些由一些致病细菌物种编码的酶,通过胍丁胺分解代谢产生能量和耐受酸性环境,从而赋予细菌竞争生存优势。在此,我们报道了一种基于活性的可点击蛋白质谱分析(ABPP)探针的开发,该探针能以高选择性和敏感性靶向变形链球菌编码的AgD。

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