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半合成泛素化组蛋白H2A揭示了去泛素化酶的不同活性以及组蛋白H2A赖氨酸119位泛素化对单核小体中组蛋白H3赖氨酸36位甲基化的抑制作用。

Semisynthetic UbH2A reveals different activities of deubiquitinases and inhibitory effects of H2A K119 ubiquitination on H3K36 methylation in mononucleosomes.

作者信息

Bi Xiaobao, Yang Renliang, Feng Xiaoyu, Rhodes Daniela, Liu Chuan-Fa

机构信息

Division of Structural Biology and Biochemistry, School of Biological Sciences, Nanyang Technological University, 60 Nanyang Drive, Singapore 637551, Singapore.

出版信息

Org Biomol Chem. 2016 Jan 21;14(3):835-9. doi: 10.1039/c5ob02323h. Epub 2015 Nov 30.

DOI:10.1039/c5ob02323h
PMID:26615908
Abstract

Using a genetically incorporated azidonorleucine for ubiquitin installation, we prepared multi-milligram quantities of H2AK119ub (ubH2A). With a native isopeptide linkage, the synthetic ubH2A was used to study the activity of deubiquitinases and crosstalk between H2A ubiquitination and H3K36 methylation in the context of chemically defined mononucleosomes.

摘要

我们利用基因编码的叠氮亮氨酸进行泛素化修饰,制备了多毫克量的H2AK119泛素化组蛋白(ubH2A)。该合成的ubH2A具有天然的异肽键,用于在化学定义的单核小体背景下研究去泛素化酶的活性以及H2A泛素化与H3K36甲基化之间的相互作用。

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