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用于与肽和蛋白质连接的精氨酸选择性试剂。

Arginine selective reagents for ligation to peptides and proteins.

作者信息

Thompson Darren A, Ng Raymond, Dawson Philip E

机构信息

Department of Chemistry, The Scripps Research Institute, 10550 N. Torrey Pines Rd., San Diego, CA, 92037, USA.

University of California, San Diego, 9500 Gilman Dr, San Diego, CA, 92093, USA.

出版信息

J Pept Sci. 2016 May;22(5):311-9. doi: 10.1002/psc.2867. Epub 2016 Mar 22.

DOI:10.1002/psc.2867
PMID:27005702
Abstract

A new class of arginine-specific bioconjugation reagents for protein labeling has been developed. This method utilizes a triazolyl-phenylglyoxal group on the probe molecule that reacts selectively with the guandinyl group of Arg residues in a protein or peptide. The reaction proceeds in neutral to basic bicarbonate buffers and is selective for arginine residues in peptides and folded proteins. Importantly, the triazolyl-phenylglyoxal group can be introduced into complex molecules containing alkyne groups using CuAAC chemistry, providing a robust approach for the generation of phenylglyoxal reactive groups into molecules to be covalently attached onto the surface of proteins. Copyright © 2016 European Peptide Society and John Wiley & Sons, Ltd.

摘要

已开发出一类用于蛋白质标记的新型精氨酸特异性生物共轭试剂。该方法利用探针分子上的三唑基苯乙二醛基团,其能与蛋白质或肽中精氨酸残基的胍基选择性反应。反应在中性至碱性碳酸氢盐缓冲液中进行,对肽和折叠蛋白中的精氨酸残基具有选择性。重要的是,可使用铜催化的叠氮化物-炔烃环加成反应(CuAAC)将三唑基苯乙二醛基团引入含炔基的复杂分子中,为在待共价连接到蛋白质表面的分子中生成苯乙二醛反应性基团提供了一种可靠的方法。版权所有© 2016欧洲肽学会和约翰·威利父子有限公司。

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