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血栓调节蛋白的氨基末端结构域和胰石蛋白与凝集素同源。

The amino-terminal domain of thrombomodulin and pancreatic stone protein are homologous with lectins.

作者信息

Petersen T E

机构信息

Department of Molecular Biology and Plant Physiology, University of Aarhus, Denmark.

出版信息

FEBS Lett. 1988 Apr 11;231(1):51-3. doi: 10.1016/0014-5793(88)80700-2.

Abstract

Amino acid sequence alignment of the amino-terminal of thrombomodulin and pancreatic stone protein with the hepatic asialoglycoprotein receptor shows that these proteins are homologous. From the known disulfide bridge pattern of other proteins belonging to the same family two disulfide bonds can be predicted. The homology raises the question whether the amino-terminal part of thrombomodulin and the pancreatic protein binds carbohydrate or perhaps like tetranectin have a specific affinity for other proteins.

摘要

凝血调节蛋白和胰石蛋白的氨基末端与肝去唾液酸糖蛋白受体的氨基酸序列比对表明,这些蛋白质是同源的。根据属于同一家族的其他蛋白质已知的二硫键模式,可以预测出两个二硫键。这种同源性引发了一个问题,即凝血调节蛋白和胰蛋白的氨基末端部分是否结合碳水化合物,或者是否像四连蛋白一样对其他蛋白质具有特异性亲和力。

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