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从沉淀素曲线评估平衡常数:α-晶状体蛋白与诱导产生的单克隆抗体的相互作用。

Evaluation of equilibrium constants from precipitin curves: interaction of alpha-crystallin with an elicited monoclonal antibody.

作者信息

Winzor D J, Stevens A, Augusteyn R C

机构信息

Department of Biochemistry, University of Queensland, St. Lucia, Australia.

出版信息

Arch Biochem Biophys. 1989 Jan;268(1):221-6. doi: 10.1016/0003-9861(89)90583-3.

DOI:10.1016/0003-9861(89)90583-3
PMID:2912377
Abstract

A simple procedure, based on the precipitin curve and the antibody:antigen ratios of the precipitates, is described for evaluation of the intrinsic association constant (k) governing the interaction between a multivalent antigen and a bivalent antibody. Its application is illustrated with a study of the interaction between alpha-crystallin and an elicited monoclonal antibody, which is shown to exhibit essentially identical affinities (k = 9 X 10(4) M-1) for the alpha m and alpha c forms of the antigen.

摘要

描述了一种基于沉淀素曲线和沉淀物的抗体

抗原比率的简单程序,用于评估控制多价抗原与二价抗体之间相互作用的内在缔合常数(k)。通过对α-晶状体蛋白与一种诱导产生的单克隆抗体之间相互作用的研究来说明其应用,结果表明该抗体对α-晶状体蛋白的αm和αc形式表现出基本相同的亲和力(k = 9×10⁴ M⁻¹)。

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引用本文的文献

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Foreword to 'Quantitative and analytical relations in biochemistry'-a special issue in honour of Donald J. Winzor's 80th birthday.《生物化学中的定量与分析关系》前言——纪念唐纳德·J·温佐尔80岁生日的特刊
Biophys Rev. 2016 Dec;8(4):269-277. doi: 10.1007/s12551-016-0227-5. Epub 2016 Nov 4.