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基于大量晶体学数据集对HIV-1蛋白酶构象的分析。

Analysis of the conformations of the HIV-1 protease from a large crystallographic data set.

作者信息

Palese Luigi Leonardo

机构信息

University of Bari "Aldo Moro", Department of Basic Medical Sciences, Neurosciences and Sense Organs (SMBNOS), Bari 70124, Italy.

出版信息

Data Brief. 2017 Oct 6;15:696-700. doi: 10.1016/j.dib.2017.09.076. eCollection 2017 Dec.

DOI:10.1016/j.dib.2017.09.076
PMID:29124093
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5671413/
Abstract

The HIV-1 protease performs essential roles in viral maturation by processing specific cleavage sites in the Gag and Gag-Pol precursor polyproteins to release their mature forms. Here the analysis of a large HIV-1 protease data set (containing 552 dimer structures) are reported. These data are related to article entitled "Conformations of the HIV-1 protease: a crystal structure data set analysis" (Palese, 2017) [1].

摘要

HIV-1蛋白酶通过处理Gag和Gag-Pol前体多聚蛋白中的特定切割位点以释放其成熟形式，在病毒成熟过程中发挥着重要作用。本文报道了对一个大型HIV-1蛋白酶数据集（包含552个二聚体结构）的分析。这些数据与题为《HIV-1蛋白酶的构象：晶体结构数据集分析》（帕莱斯，2017年）[1]的文章相关。

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