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基于温度梯度的生物分子相互作用特性分析。

Thermophoresis for characterizing biomolecular interaction.

机构信息

Institute of Medicinal and Pharmaceutical Chemistry, TU Braunschweig, Beethovenstrasse 55, 38106 Braunschweig, Germany.

College of Pharmacy, Jazan University, P.O. Box 114, 45142 Jazan, Saudi Arabia.

出版信息

Methods. 2018 Aug 15;146:107-119. doi: 10.1016/j.ymeth.2018.02.003. Epub 2018 Feb 10.

DOI:10.1016/j.ymeth.2018.02.003
PMID:29438829
Abstract

The study of biomolecular interactions is crucial to get more insight into the biological system. The interactions of protein-protein, protein-nucleic acids, protein-sugars, nucleic acid-nucleic acids and protein-small molecules are supporting therapeutics and technological developments. Recently, the development in a large number of analytical techniques for characterizing biomolecular interactions reflect the promising research investments in this field. In this review, microscale thermophoresis technology (MST) is presented as an analytical technique for characterizing biomolecular interactions. Recent years have seen much progress and several applications established. MST is a powerful technique in quantitation of binding events based on the movement of molecules in microscopic temperature gradient. Simplicity, free solutions analysis, low sample volume, short analysis time, and immobilization free are the MST advantages over other competitive techniques. A wide range of studies in biomolecular interactions have been successfully carried out using MST, which tend to the versatility of the technique to use in screening binding events in order to save time, cost and obtained high data quality.

摘要

生物分子相互作用的研究对于深入了解生物系统至关重要。蛋白质-蛋白质、蛋白质-核酸、蛋白质-糖、核酸-核酸和蛋白质-小分子的相互作用支持着治疗和技术的发展。最近,用于表征生物分子相互作用的大量分析技术的发展反映了该领域有前景的研究投资。在这篇综述中,微尺度热泳技术(MST)被提出作为一种分析技术来表征生物分子相互作用。近年来取得了很大进展,并确立了一些应用。MST 是一种基于分子在微观温度梯度中运动来定量结合事件的强大技术。与其他竞争技术相比,MST 的优点是简单、可进行游离溶液分析、样品体积小、分析时间短且无需固定化。MST 在生物分子相互作用的广泛研究中取得了成功,这使得该技术具有通用性,可用于筛选结合事件,从而节省时间、成本并获得高质量的数据。

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