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从 glidobactin 生物合成中鉴定出一种赖氨酸 4-羟化酶,并评估其生物催化潜力。

Identification of a lysine 4-hydroxylase from the glidobactin biosynthesis and evaluation of its biocatalytic potential.

机构信息

The Scripps Research Institute, 130 Scripps Way, Jupiter, FL 33458, USA.

出版信息

Org Biomol Chem. 2019 Feb 13;17(7):1736-1739. doi: 10.1039/c8ob02054j.

Abstract

We present the functional characterization of GlbB, a lysine 4-hydroxylase from the glidobactin biosynthetic gene cluster. Despite its narrow substrate specificity, GlbB is able to catalyze the hydroxylation of l-lysine with excellent total turnover number and complete regio- and diastereoselectivity. The synthetic utility of GlbB is illustrated by its use in the efficient preparation of a key dipeptide fragment of glidobactin.

摘要

我们介绍了 GlbB 的功能特征,它是来自 glidobactin 生物合成基因簇的赖氨酸 4-羟化酶。尽管其底物特异性狭窄,但 GlbB 能够以优异的总周转数和完全的区域和立体选择性催化 l-赖氨酸的羟化。GlbB 的合成实用性通过其在 glidobactin 的关键二肽片段的高效制备中的应用得到了说明。

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