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硒蛋白组学研究揭示新秘密

Weighing up the Selenocysteome Uncovers New Sec-rets.

机构信息

Institute of Chemical Sciences and Engineering, École Polytechnique Fédérale de Lausanne, Lausanne, Switzerland; Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University, Ithaca, NY 14853, USA.

Institute of Chemical Sciences and Engineering, École Polytechnique Fédérale de Lausanne, Lausanne, Switzerland.

出版信息

Cell Chem Biol. 2018 Nov 15;25(11):1315-1317. doi: 10.1016/j.chembiol.2018.10.027.

DOI:10.1016/j.chembiol.2018.10.027
PMID:30445052
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6275148/
Abstract

Challenging the paradigm of SECIS-dependent selenoprotein translation, in this issue of Cell Chemical BiologyGuo et al. (2018) introduce a new selenoprotein profiling platform with which they identify novel selenoproteins apparently lacking SECIS. With increased interest in covalent targeting of reactive Sec residues in drug discovery, their method adds a valuable contribution toward expanding the druggable human proteome.

摘要

挑战 SECIS 依赖的硒蛋白翻译模式,郭等人。(2018 年)在本期《细胞化学生物学》中介绍了一种新的硒蛋白分析平台,利用该平台他们鉴定出了明显缺乏 SECIS 的新型硒蛋白。鉴于在药物发现中对反应性 Sec 残基进行共价靶向的兴趣增加,他们的方法为扩大可成药的人类蛋白质组做出了有价值的贡献。

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