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蛋白质中单一位点组氨酸标记、按需可逆性及无金属痕迹的蛋白质无标签纯化。

Single-site labeling of histidine in proteins, on-demand reversibility, and traceless metal-free protein purification.

机构信息

Department of Chemistry, Indian Institute of Science Education and Research Bhopal, Bhauri, Bhopal, MP 462 066, India.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2019 Jan 25;55(8):1100-1103. doi: 10.1039/c8cc08733d. Epub 2019 Jan 8.

DOI:10.1039/c8cc08733d
PMID:30620346
Abstract

A precision methodology distinguishes one His from all the nucleophilic residues and its multiple copies. An easy-to-operate C-N bond formation labels diverse proteins without adversely affecting their structure and function. The late-stage transformation allows installation of distinct probes. The chemically triggered reversibility enables traceless metal-free purification of proteins with a His-tag.

摘要

一种精确的方法可以将一个 His 与所有亲核残基及其多个副本区分开来。易于操作的 C-N 键形成可以标记不同的蛋白质,而不会对其结构和功能产生不利影响。后期转化允许安装不同的探针。化学触发的可逆性使具有 His 标签的蛋白质能够进行无金属的无痕纯化。

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